Peptídeo aparece com frequência em conversas e raramente com contexto. Aqui vão primeiro os fundamentos, depois as considerações práticas.
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== Estrutura == A proteína C humana é uma glicoproteína dependente da vitamina K estruturalmente similar a outras proteínas dependentes da vitamina K que afectam à coagulação do sangue, como a protrombina, e os factores VII, IX e X. A síntese da proteína C ocorre no fígado e começa por ser uma molécula precursora duma só cadeia, que tem um peptídeo sinal N-terminal de 32 aminoácidos precedendo ao pró-peptídeo. A proteína C forma-se quando se elimina um dipeptídeo de Lys198 e Arg199; isto provoca a transformação em dímero da proteína, que leva carboidratos ligados a N em cada cadeia. A proteína tem uma cadeia leve de 21 kDa) e uma pesada de 41 kDa, conectadas por uma só ligação dissulfeto entre a Cys183 e a Cys319.
Fontes: pt.wikipedia.org
A proteína C inactiva compreende 419 aminoácidos e tem múltiplos domínios: um domínio Gla (resíduos 43–88); um segmento helicoidal com aminoácidos aromáticos (89–96); dois domínios de tipo EGF (97–132 e 136–176); um peptídeo de activação (200–211); e um domínio serina protease de tipo tripsina (212–450). A cadeia leve contém os domínios de tipo Gla e EGF e o segmento aromático. A cadeia pesada contém o domínio de protease e o peptídeo de activação. Assim, nesta forma é como circula 85–90% da proteína C no plasma como zimógeno, à espera de ser activada. O restante da proteína C zimógena são formas ligeiramente modificadas da proteína. A activação da enzima ocorre quando uma molécula de trombina cliva e separa o peptídeo de activação da extremidade N-terminal da cadeia pesada. O sítio activo contém a tríade catalítica típica das serina proteases (His253, Asp299 e Ser402). O domínio Gla é especialmente útil para unir-se a fosfolípidos carregados negativamente para a anticoagulação e ao EPCR para a citoprotecção. Um determinado exosítio aumenta a capacidade da proteína C de inactivar o factor Va eficazmente. Outro é necessário para interaccionar com a trombomodulina.
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== Fisiologia == A activação da proteína C é fortemente promovida pela trombomodulina e o receptor da proteína C endotelial (EPCR), este último encontra-se principalmente nas células endoteliais (células do interior das paredes sanguíneas). A presença de trombomodulina acelera a activação em várias ordens de magnitude, e o EPCR acelera a activação num factor de 20. Se qualquer destas duas proteínas estiver ausente em espécimes murinhos, o rato morre por uma excessiva coagulação quando ainda se encontra em estado embrionário. No endotélio, a APC desempenha um papel fundamental na regulação da coagulação sanguínea, na inflamação e na morte celular (apoptose). Devido ao efeito acelerante da trombomodulina sobre a activação da proteína C, a proteína pode dizer-se que não é activada pela trombina mas sim pelo complexo trombina–trombomodulina (ou inclusive trombina–trombomodulina–EPCR). Assim que estiver na sua forma activa, a APC pode ou não permanecer unida ao EPCR, o qual tem aproximadamente a mesma afinidade que a proteína zimógena. A proteína C na sua forma de zimógeno está presente no plasma sanguíneo de adultos humanos normais a concentrações entre 65 e 135 IU/dL. A proteína C activada encontra-se a níveis aproximadamente 2 000 vezes menores que este. A deficiência de proteína C leve corresponde a níveis plasmáticos acima de 20 IU/dL, mas abaixo do nível normal. As deficiências moderadamente graves apresentam concentrações sanguíneas entre 1 e 20 IU/dL; as deficiências graves apresentam níveis abaixo de 1 IU/dL ou são indetectáveis.
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Os níveis de proteína C numa criança saudável não prematura em média são de 40 IU/dL. A concentração da proteína C aumenta até os seis meses de idade, quando o nível médio atinge os 60 IU/dL; o nível permanece baixo durante a infância até que atinja os níveis de adulto depois da adolescência. A vida média da proteína C activada é de cerca de 15 minutos.
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Peptídeo é resumido aqui a partir de literatura pública: definição, contexto e pontos recorrentes na prática. Informação geral, não aconselhamento médico.
A pesquisa sobre Peptídeo apoia-se sobretudo em estudos de laboratório e modelos animais; dados clínicos variam conforme a substância.
Pureza e análise (HPLC, espectrometria de massa), reconstituição correta e armazenamento adequado são decisivos.%!(EXTRA string=Peptídeo)
Nem todos os mecanismos estão demonstrados e um estudo isolado não é evidência global. As questões abertas são sinalizadas.%!(EXTRA string=Peptídeo)